含糖子企业自身的错综复杂度和大部分N-glycoproteins低表达爱关卡更加对N-glycosylation框架特征的研究工艺的描素尤为很难。在检则低丰度的N糖基化淡化淀粉酶或肽段时，里面掺入许多未淡化的淀粉酶肽断，这很简易将低丰度的糖基化淡化淀粉酶肽段的数据信号覆盖。凝素亲和法是阶段糖淀粉酶质组学中操作最广泛泛的分離丰度工艺。凝集素（lectin）一类糖融入淀粉酶质，能从一而终识别图片不同特俗框架特征的单糖或聚糖中不同的糖基字段而与之融入，它们的与糖链可逆转非共价融入，糖淀粉酶或糖肽被凝集素驯服后，往往用不同的单糖按照良性竞争融入凝集素将糖淀粉酶或糖肽洗刷接下来。 高氨基酸质过酶解后根据凝集素（lectin）含有N-糖基化肽段，以后用N-糖酰胺酶（PNGase）在H218O中切除术链接在天冬酰胺残基（Asn）上的糖链。该治理因为Asn氧团伙量新增2.9890Da。后来用高定位精度LC-MS质谱仪监测脱糖后的肽段，经过信息检索信息库，断定脱糖后氧团伙量与其说理论研究氧团伙量的转变并且糖基化装饰肽段的队列，故而断定该高氨基酸质的N-糖基化位点。N-糖基化位点断定时候，再根据label-free的原理图对其实行按量具体分析。

• 01大规模的蛋白质组N-糖基化位点的鉴定与分析
  
  
• 02采用凝集素特异性富集N-糖基化肽段
• 03高通量，高分辨
  
  

• 01
  不同实验条件下糖基化蛋白质组变化及信号通路分析
  
  
• 02
  筛选候选糖蛋白标志物
  
  
  
  

样本类型	常规送样量
植物叶片	湿重≥3g
植物根茎、木质部、韧皮部等	湿重≥5g
细胞样品	细胞量湿重≥5*10^7
组织样品	人、动物、微生物湿重≥50mg
体液样品	血清、血浆体积≥200μl，脑脊液≥500μl，尿液≥1000μl

1、Zielinska DF, Gnad F, Schropp K, Wi?niewski JR, Mann M. Mapping N-glycosylation sites across seven evolutionarily distant species reveals a divergent substrate proteome despite a common core machinery. Mol Cell. 2012;46(4):542-548. doi:10.1016/j.molcel.2012.04.031